Trypsin,Chymotrypsin,Chymotrypsinogen,Bio Proteaseprodukte

Hersteller Bio Proteaseprodukte in China

Beijing Geyuantianrun Bio-tech Co., Ltd. ist ein führender Hersteller von Proteaseenyzmen, einschließlich Trypsin, Chymotrypsin,Chymotrypsinogen, Trypsin-Chymotrypsin und Ribonuklease. Unsere Produkte werden weitgehend in der Pharma- und Nahrungsmittelindustrie, zum Umweltschutz und in der Kosmetikindustrie eingesetzt, wo sie sich auf Grund ihrer Effizienz und guter Preise großer Beliebtheit erfreuen.

TrypsinTrypsin ist eine Art von Serinprotease mit einem Molekulargewicht von 23,300 Dalton und ist eine aus 223 Aminosäureresten bestehende Peptidkette. Trypsin wirkt speziell an den Peptidbindungen, die durch die Basisaminosäuren Arganin und Leucin gebildet werden.

ChymotrypsinChymotrypsin wird auch Chymotrypsinogen genannt, welches aus der Endopeptidase extrahiert und vom frischen Schweine- oder Rinderpankreas abgeschnitten werden kann.

ChymotrypsinogenChymotrypsinogen ist das Vorprodukt des Chymotrypsin und hat eine Molekulargewicht von 25,000 Dalton.
Die hohe Qualität des Chymotrypsins von Beijing Geyuantianrun Bio-tech Co., Ltd. erreichen wir durch Rekristallisierung und das Anzeigen einer Spur in der Elektrophorese.

Trypsin-Chymotrypsin 6:1 Trypsin-Chymotrypsin ist ein Kokristall des Chymotrypsins und Trypsins, weshalb es die Eigenschaften beider hat. Die Aktivität des hydrolysierenden Caseins ist der des Chymotrypsins gleich. Jedoch ist die Aktivität seines Chymotrypsins zur Hydrolysierung

Trypsin-Chymotrypsin 1:1Trypsin-Chymotrypsin ist ein Kokristall des Chymotrypsins und Trypsins, weshalb es die Eigenschaften beider hat. Die Aktivität des hydrolysierenden Caseins ist der des Chymotrypsins gleich. Jedoch ist die Aktivität seines Chymotrypsins zur Hydrolysierung von N-Benzoyl-L-Tyrosin

Trypsin-Chymotrypsin 1:250 Trypsin-Chymotrypsin ist ein Kokristall des Chymotrypsins und Trypsins, weshalb es die Eigenschaften beider hat. Die Aktivität des hydrolysierenden Caseins ist der des Chymotrypsins gleich. Jedoch ist die Aktivität seines Chymotrypsins zur Hydrolysierung von N-Benzoyl-L-Tyrosin Ethyl

Trypsin-Chymotrypsin 1:75Die Aktivität des hydrolysierenden Caseins ist der des Chymotrypsins gleich. Jedoch ist die Aktivität seines Chymotrypsins zur Hydrolysierung von N-Benzoyl-L-Tyrosin Ethyl Ester (BTEE) dreimal höher als die normalen Chymotrypsins. Die Aktivität der Hydrolyse von Esterbindungen ist der des Trypsins gleich

RibonukleasePankreatische Ribonuklease (RNase I) katalysiert die Teilung der Phosphodiesterbindung zwischen der 5'-Ribose eines Nukleotids und der Phosphatgruppe, die zur 3'-Ribose eines benachbarten Pyrimidinnucleotid bildenen 2', 3'-zyklischen Phosphat gehört, welches dann durch ein entsprechendes 3'-Nucleosidphosphat

Trypsin ist eine Serinprotease, die für zahlreiche biotechnologische Prozesse eingesetzt wird. Der Prozess wird als Trypsinproteolyse oder Trypsinierung und die von Trypsin zersetzte oder behandelte Proteine werden als trypsiniert bezeichnet. Chymotrypsin ist ein Verdauungsenzym das für die Proteolyse verantwortlich ist. Chymotrypsin bindet in erster Linie Peptidamidbindungen dort an, wo die Carboxylseite von Amidbindungen (P1-Position) ein Tyrosin, Tryptophan oder Phenylalanin enthält. Diese Aminosäuren haben in ihrer Seitenkette einen aromatischen Ring, die in eine „hydrophobische Tasche" des Enzyms passen (S1-Position). Die Hydrophobie und der Formunterschied zwischen der Seitenkette des Peptidsubstrats P1 und der Bindungstasche des Enzyms S1 bemessen die Substratspezifität dieses Enzyms. Chymotrypsin hydrolisiert ebenfalls andere Amidbindungen in Peptide, die langsamer ansteigen, genauer gesagt solche, die in der P1-Position Leucin enthalten.

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